La rigidification allostérique d’une partie de surface de protéine est une stratégie utilisée par la nature pour réguler l’oligomérisation de protéine et fournir des fonctions vitales aux cellules. Cependant, une stratégie similaire pour sélectivement contrôler une partie de la dynamique d’un composé demeure difficile à mettre en œuvre. Ce travail montre que des molécules macrocycliques peuvent rigidifier à distance des portions d’une molécule impliquant que ces parties n’ont pas nécessairement besoin d’être incluses dans un macrocycle pour être rigidifiées. En particulier il est démontré que des complexations multiples impliquant des macrocycles de type CB[7] et CB[8] peuvent sélectivement rigidifier des fragments de molécules dans l’eau causant une rigidification graduelle de la périphérie vers le centre. Ce travaille suggère que la dynamique (et la fonction) de protéines pourrait être ajustée ou contrôlée par complexation externe multiple et ciblée.
